A palmitoilación é a unión covalente de moléculas de ácidos graxos, como o ácido palmítico, a unha proteína en residuos cisteína e menos frecuentemente serina e treonina, a cal é caracteristicamente unha proteína de membrana.[1] A función precisa da palmitoilación depende da proteína determinada que se considere. En xeral, a palmitoilación potencia a hidrofobicidade das proteínas e contribúe á súa asociación coa parte hidrófoba das membranas. A palmitoilación tamén parece xogar un papel significativo no tráfico subcelular de proteínas entre os compartimentos de membrana,[2] e tamén na modulación das interaccións proteína-proteína.[3] A diferenza da prenilación e a miristoilación, a palmitoilación xeralmente é reversible porque o enlace entre o ácido palmítico e a proteína é a miúdo un enlace tioéster. A reacción inversa está catalizada polas palmitoíl proteína tioesterases. Como a palmitoilación é un proceso postraducional dinámico, crese que a célula o emprega para alterar a localzación subcelular, as interaccións proteína-proteína, ou as capacidades de unión dunha proteína.
Un exemplo de proteína que sofre palmitoilación é a hemaglutinina, unha glicoproteína de membrana utilizada polo virus da gripe para unirse aos receptores da célula hóspede.[4] Nos últimos anos caracterizáronse os ciclos de palmitoilación que experimentan unha ampla variedade de encimas, como H-Ras, Gsα, o receptor β2-adrenérxico, e a óxido nítrico sintase endotelial (eNOS). Outro exemplo é a importante proteína de sinalización Wnt, que é modificada no caso da Wnt-3a murina por adición dun grupo palmitoleíl nun residuo de cisteína e por un grupo palmitoleoíl (derivado do ácido palmitoleico neste caso) a un residuo de serina, o cal controla o seu transporte na célula. Este último é un tipo de O-acilación e está mediada por unha O-aciltransferase unida a membranas e máis especificamente é unha palmitoleoilación.[5] Na transdución de sinais por medio da proteína G, a palmitoilación da subunidade α, a prenilación da subunidade γ, e a miristoilación están implicadas en manter unida a proteína G á superficie interna da membrana plasmática para que a proteína G poida interaccinar co seu receptor de membrana.[6]
A palmitoilación na plasticidade sináptica
Considérase que a unión de cadeas hidrófobas longas a proteínas específicas ten unha grande importancia nas vías de sinalización celular. Un bo exemplo da súa importancia é no agrupamento de proteínas na sinapse. Un mediador principal do agrupamento de proteínas na sinapse é a proteína de densidade postsináptica (95kD) PSD-95. Cando esta proteína é palmitoilada queda restrinxida á membrana. Esta restrición á membrana permite que se una na membrana postsináptica a canais iónicos e os agrupe. Ademais, na neurona presináptica, a palmitoilación do SNAP-25 permite que o complexo SNARE se disocie durante a fusión de vesículas. Isto significa que a palmitoilación ten un papel na regulación da liberación do neurotransmisor.[7]
A palmitoilación da proteína delta catenina parece estar coordinada por cambios dependentes da actividade nas moléculas de adhesión sinápticas, estruturas sinápticas, e localización de receptores que están implicados na formación da memoria.[8]
Notas
Véxase tamén
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
