Sécaline

Une sécaline est une glycoprotéine constituant la prolamine des graines de seigle (Secale cereale). Elles sont classées en trois types en fonction de leur masse moléculaire : sécalines A, B et C^[1].

Les sécalines sont susceptibles d'induire la maladie cœliaque chez les personnes génétiquement prédisposées.

Lors de la préparation du pain de seigle, les sécalines doivent être exposées à un acide tel que l'acide lactique pour lever ; on réalise généralement cette opération à l'aide d'un levain panaire.

Notes et références

1. (en) Louis Charbonnier, Therese Terce-Laforgue et Jacques Mosse, « Rye prolamins: extractability, separation, and characterization », Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 29, n^o 5,‎ septembre-octobre 1981, p. 968-973 (PMID 7310005, DOI 10.1021/jf00107a021, lire en ligne)

Bibliographie

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• (en) D. Ratna Anugrahwati, Kenneth W. Shepherd, Dawn C. Verlin, Peng Zhang, Ghader Mirzaghaderi, Esther Walker, Michael G. Francki et Ian S. Dundas, « Isolation of wheat–rye 1RS recombinants that break the linkage between the stem rust resistance gene SrR and secalin », Genome, vol. 51, n^o 5,‎ mai 2008, p. 341-349 (PMID 18438437, DOI 10.1139/G08-019, lire en ligne)
• (en) N. Amiour, M. Dardevet, D. Khelifi, A. Bouguennec et G. Branlard, « Allelic variation of HMW and LMW glutenin subunits, HMW secalin subunits and 75K gamma-secalins of hexaploid triticale », Euphytica, vol. 123, n^o 2,‎ janvier 2002, p. 179-186 (DOI 10.1023/A:1014992525992, lire en ligne)
• (en) N. Amiour, A. Bouguennec, C. Marcoz, P. Sourdille, M. Bourgoin, D. Khelifi et G. Branlard, « Diversity of seven glutenin and secalin loci within triticale cultivars grown in Europe », Euphytica, vol. 123, n^o 3,‎ février 2002, p. 295-305 (DOI 10.1023/A:1015092613786, lire en ligne)
• (en) S. M. Stenman, K. Lindfors, J. I. Venäläinen, A. Hautala, P. T. Männistö, J. A. Garcia-Horsman, A. Kaukovirta-Norja, S. Auriola, T. Mauriala, M. Mäki et K. Kaukinen, « Degradation of coeliac disease-inducing rye secalin by germinating cereal enzymes: diminishing toxic effects in intestinal epithelial cells », Clinical & Experimental Immunology, vol. 161, n^o 2,‎ août 2010, p. 242-249 (PMID 20560983, PMCID 2909406, DOI 10.1111/j.1365-2249.2010.04119.x, lire en ligne)

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