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protéine De Wikipédia, l'encyclopédie libre
Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d'infections).
Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), les céréales, mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
La première lectine identifiée est connue sous le terme d'hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine bien connue est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.
Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine[1].
Sigle | Noms de la lectine | Source | motif ligand |
---|---|---|---|
Lectines spécifiques du Mannose | |||
ConA | Concanavaline A, Lectine du haricot sabre | Canavalia ensiformis | résidus α-D-mannosyl and α-D-glucosyl structures ramifiées d'α-mannosyl (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de N-Glycans complexes) |
LCH | Lectine de la lentille | Lens culinaris | région de base fucosylée des N-Glycans complexes bi- et tri-antennaires |
GNA | (Snowdrop lectin) | Galanthus nivalis | structures riche en mannose liés α 1-3 et α 1-6 |
Lectines spécifiques du Galactose / N-acetylgalactosamine | |||
RCA | PhytoAgglutinine, Toxoalbumine, ricine, RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
PNA | Lectine de l'arachide (Peanut Agglutinin) | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) |
AIL | Jacaline | Artocarpus integrifolia | (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) |
VVL | (Hairy vetch lectin) | Vicia villosa | GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen) |
Lectines spécifiques du N-acetylglucosamine | |||
WGA | Lectine du blé (Wheat Germ agglutinin) | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (acide sialique) |
SNA | Lectine du sureau (Elderberry lectin) | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R |
MAL | (Maackia amurensis lectin) | Maackia amurensis | Neu5Ac/Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
Lectines spécifiques du Fucose | |||
UEA | agglutinine de l(ajonc | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R |
AAL | (Aleuria aurantia lectin) | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 |
Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant «sélectionner». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 à 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindres que celles des anticorps).
La fonction des lectines chez les plantes est mal connue. Elle semble plus liée à la croissance et à la germination, voire à la survie des graines, qu'à un rôle envisagé pour accueillir les bactéries symbiotiques type Rhizobium. Des lectines de légumineuses ou de céréales seraient une défense chimique des plantes contre les insectes en perturbant le fonctionnement de leur tube digestif[3].
Des études ont montré que plusieurs lectines reconnaissent des ligands non glycosidiques, hydrophiles (porphyrines) ou hydrophobes (adénine, auxines, cytokinine, et acide indole acétique)[4].
La ricine est une toxine mortelle, bien connue, contenant deux domaines: l'un fixe les résidus galactosyl, permettant à la protéine d'entrer dans les cellules; l'autre est une N-glycosidase qui clive les nucléobases des ARN ribosomiques, inhibant ainsi la synthèse protéique.
Plusieurs lectines végétales sont toxiques, inflammatoires, résistantes à la cuisson et aux enzymes digestives, et présentes dans une grande partie des aliments des hommes[5].
Les lectines sont impliquées dans la régulation de l'adhésion cellulaire, la synthèse de glycoprotéines et le contrôle de la concentration des protéines dans le sang. Elles jouent un rôle majeur dans l'immunité, en reconnaissant les glucides spécifiques de certains agents infectieux pathogènes.
Les lectines posent parfois des problèmes en alimentation.
La consommation d'aliments riches en lectines peut causer diarrhées, nausées, et vomissements. Par exemple les fortes teneurs du soja en lectine SBA (soybean agglutinin) affectent l'intestin grêle (fixation sur les villosités des cellules en brosse, et modification de leur métabolisme). Une cuisson ménagère après trempage quelques heures suffit pour supprimer la toxicité relative des lectines dans les graines. Cependant, certaines lectines (exemple du haricot) résistent davantage à la chaleur que d'autres. Aussi, les lectines peuvent causer des irritations et excès d'excrétion de la muqueuse intestinale, et conséquemment affecter la capacité d'absorption intestinale. À long terme, elles peuvent causer des allergies, déficiences nutritionnelles ou immunologiques[6].
Les lectines de certaines céréales modernes pourraient induire une résistance à la leptine, hormone qui régule les réserves de graisse[7].
Il faut 72 h à 42 °C pour éliminer les lectines dans les lentilles[8].
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical, comme par exemple la concanavaline A (hémaglutinine), responsable de l'hémaglutination.
Les lectines fournissent des outils pour étudier les glycoprotéines (anticorps, cytokines, hormones, facteurs de croissance, enzymes, récepteurs et même toxines et virus):
Les glycoprotéines, éventuellement après clivage enzymatique, peuvent ainsi être caractérisées quantitativement et qualitativement (glycoformes, structure de complexes, interactions).
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