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Une hélice β est un élément de structure secondaire des protéines formé par l'association de brins β parallèles disposés de manière hélicoïdale à deux ou trois faces. Il s'agit d'un type de domaine protéique en solénoïde. La structure est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-brins, des interactions protéine-protéine et parfois des ions métalliques liés. On a pu observer aussi bien des hélices droites que des hélices gauches.
La première hélice β a été observée dans la pectate lyase (en), qui contient une hélice à sept tours de 3,4 nm de long. La protéine des pointes du phage P22 (en) contient une hélice à treize tours et son homotrimère a une longueur de 20 nm ; son intérieur contient des résidus d'acides aminés aussi bien apolaires qu'électriquement chargés formant des liaisons salines ; il est comble et ne présente aucun pore. Ces deux protéines présentent des hélices droites.
Des hélices gauches ont été observées dans l'acyl-ACP-UDP-N-acétylglucosamine O-acyltransférase (en), l'anhydrase carbonique archéenne[1]. Les protéines antigel du ténébrion meunier[2] (hélice droite) et de la tordeuse des bourgeons de l'épinette[3] (hélice gauche), où des résidus de thréonine régulièrement espacés sur les hélices β se lient à la surface des cristaux de glace et inhibent leur croissance, sont d'autres exemples de protéines présentant ce type de structures.
Les hélices β peuvent s'associer efficacement, face-à-face en associant une face de leur prisme à base triangulaire, ou bout-à-bout à l'aide de liaisons hydrogène. Elles peuvent ainsi intervenir comme marqueurs ou étiquettes permettant aux protéines de s'associer entre elles, de façon semblable aux superhélices.
Les protéines à répétition pentapeptidique (PRP) présentent une hélice β quadrilatérale[4].
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