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La kératine α est une grande famille multigènique dont les protéines jouent un rôle structural dans l'épithélium. Elles sont présentes chez tous les vertébrés. Les kératines α recouvrent l'épiderme et forment les ongles des primates, les griffes des autres animaux, la fourrure ou les cheveux.
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Ce sont de longs segments en hélice α de 311 à 314 résidus d'acides aminés encadrés par un domaine N-terminal et un domaine C-terminal non hélicoïdaux. La structure primaire des régions en hélice α est constituée de répétitions de sept résidus (a-b-c-d-e-f-g)n, où a et d sont des résidus apolaires, ce qui favorise les interactions hydrophobes entre superhélices. Il n’y a pas de résidu de proline mais de nombreux résidus de cystéine, permettant ainsi de consolider les liaisons entre les différents protofilaments. Ces protéines sont rigides et offrent une grande résistance à l’étirement.
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