Une ribonucléotide réductase (RNR) est une oxydoréductase qui catalyse les réactions :
- ribonucléoside diphosphate + thiorédoxine réduite 2'-désoxyribonucléoside diphosphate + thiorédoxine oxydée + H2O (EC 1.17.4.1 et EC 1.17.4.2) ;
- ribonucléoside triphosphate + thiorédoxine réduite 2'-désoxyribonucléoside triphosphate + thiorédoxine oxydée + H2O (EC 1.17.4.2).
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Ribonucléotide diphosphate réductase
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Faits en bref N° EC, N° CAS ...
Ribonucléotide triphosphate réductase
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Ces enzymes, qui utilisent du fer ou du cobalt comme cofacteurs, interviennent dans la production de novo de désoxyribonucléotides di- ou triphosphates à partir de ribonucléotides di- ou triphosphates, processus essentiel à la biosynthèse de l'ADN et à sa réparation[2]. Elles catalysent l'étape limitante de la synthèse des désoxyribonucléotides phosphates et en contrôlent de ce fait la concentration cellulaire. Elles font par conséquent l'objet d'un ensemble complexes de régulations[3] afin de préserver constant le rapport ADN / masse cellulaire au cours de la division cellulaire et de la réparation de l'ADN[4]. Les ribonucléotide réductases présentent la particularité d'avoir un fonctionnement catalytique fondé sur un mécanisme radicalaire[5],[6]. Les substrats de la ribonucléotide diphosphate réductase sont l'ADP, le GDP, le CDP et l'UDP ; c'est une autre enzyme, la thymidylate kinase, qui synthétise le dTDP, par phosphorylation du dTMP et non par réduction du m5UDP.