Hélice alpha
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L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène.
Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue.