فولیستاتین (انگلیسی: Follistatin) که با عنوان «پروتئین متصلشونده به اکتیوین» هم شناخته میشود، نام یک پروتئین است که در انسان توسط ژن «FST» کُد میشود.[4][5] این مولکول یک گلیکوپروتئین اوتوکرین
است که در سلولهای بدنِ بسیاری از جانوران عالی (غیر ابتدایی) یافت میشود.[5]
اطلاعات اجمالی FST, ساختارهای موجود ...
بستن
وظیفهٔ اصلی این پروتئین، اتصال و خنثی سازی اعضای اَبَرخانوادهٔ «TGF-β» و بهویژه «اَکتیوین» است.
در گذشته، نام این ملکول، «پروتئین سرکوبکنندهٔ FSH» بود، چرا که هنگام کشف و جداسازی آن از مایعِ داخلِ فولیکول تخمدان، مشاهده شد که ترشح هورمون محرکه فولیکولی را، از هیپوفیز قدامی (بخش جلوییِ هیپوفیز) مهار میکند.
این پروتئین در آزمایشهای حیوانی، قابلیت تنظیمِ رشدِ سلولهای عضلانی را دارا بودهاست و چندین کارآزمایی بالینی در حال انجام است تا از آن، جهت درمان برخی بیماریهای عصبی همچون «آتروفی عضلانی نخاعی»[6] و «میوزیت جسم انکلوزیونی» (IBM)[7] و همچنین درمان «سندرم تخمدان پلیکیستیک» استفاده شود.
Tortoriello DV, Sidis Y, Holtzman DA, Holmes WE, Schneyer AL (August 2001). "Human follistatin-related protein: a structural homologue of follistatin with nuclear localization". Endocrinology. 142 (8): 3426–34. doi:10.1210/en.142.8.3426. PMID 11459787.
- Thompson TB, Lerch TF, Cook RW, et al. (2005). "The structure of the follistatin:activin complex reveals antagonism of both type I and type II receptor binding". Dev. Cell. 9 (4): 535–43. doi:10.1016/j.devcel.2005.09.008. PMID 16198295.
- Nakatani M, Takehara Y, Sugino H, et al. (2008). "Transgenic expression of a myostatin inhibitor derived from follistatin increases skeletal muscle mass and ameliorates dystrophic pathology in mdx mice". FASEB J. 22 (2): 477–87. doi:10.1096/fj.07-8673com. PMID 17893249.
- Lambert-Messerlian G, Eklund E, Pinar H, et al. (2007). "Activin subunit and receptor expression in normal and cleft human fetal palate tissues". Pediatr. Dev. Pathol. 10 (6): 436–45. doi:10.2350/06-05-0087.1. PMID 18001154.
- Walsh S, Metter EJ, Ferrucci L, Roth SM (2007). "Activin-type II receptor B (ACVR2B) and follistatin haplotype associations with muscle mass and strength in humans". J. Appl. Physiol. 102 (6): 2142–8. doi:10.1152/japplphysiol.01322.2006. PMC 2646094. PMID 17347381.
- Ogino H, Yano S, Kakiuchi S, et al. (2008). "Follistatin suppresses the production of experimental multiple-organ metastasis by small cell lung cancer cells in natural killer cell-depleted SCID mice". Clin. Cancer Res. 14 (3): 660–7. doi:10.1158/1078-0432.CCR-07-1221. PMID 18245525.
- Reis FM, Nascimento LL, Tsigkou A, et al. (2007). "Activin A and follistatin in menstrual blood: low concentrations in women with dysfunctional uterine bleeding". Reprod Sci. 14 (4): 383–9. doi:10.1177/1933719107303985. PMID 17644811.
- Yerges LM, Klei L, Cauley JA, et al. (2009). "A High-Density Association Study of 383 Candidate Genes for Volumetric Bone Density at the Femoral Neck and Lumbar Spine among Older Men". J. Bone Miner. Res. 24 (12): HASH(0x14c4c40). doi:10.1359/jbmr.090524. PMC 2791518. PMID 19453261.
- Blount AL, Vaughan JM, Vale WW, Bilezikjian LM (2008). "A Smad-binding element in intron 1 participates in activin-dependent regulation of the follistatin gene". J. Biol. Chem. 283 (11): 7016–26. doi:10.1074/jbc.M709502200. PMID 18184649.
- Eichberger T, Kaser A, Pixner C, et al. (2008). "GLI2-specific transcriptional activation of the bone morphogenetic protein/activin antagonist follistatin in human epidermal cells". J. Biol. Chem. 283 (18): 12426–37. doi:10.1074/jbc.M707117200. PMC 2430996. PMID 18319260.
- Jones MR, Wilson SG, Mullin BH, et al. (2007). "Polymorphism of the follistatin gene in polycystic ovary syndrome". Mol. Hum. Reprod. 13 (4): 237–41. doi:10.1093/molehr/gal120. PMID 17284512.
- Torres PB, Florio P, Ferreira MC, et al. (2007). "Deranged expression of follistatin and follistatin-like protein in women with ovarian endometriosis". Fertil. Steril. 88 (1): 200–5. doi:10.1016/j.fertnstert.2006.11.105. PMID 17296189.
- Sidis Y, Mukherjee A, Keutmann H, et al. (2006). "Biological activity of follistatin isoforms and follistatin-like-3 is dependent on differential cell surface binding and specificity for activin, myostatin, and bone morphogenetic proteins". Endocrinology. 147 (7): 3586–97. doi:10.1210/en.2006-0089. PMID 16627583.
- Grusch M, Drucker C, Peter-Vörösmarty B, et al. (2006). "Deregulation of the activin/follistatin system in hepatocarcinogenesis". J. Hepatol. 45 (5): 673–80. doi:10.1016/j.jhep.2006.06.014. PMID 16935389.
- Chen M, Sinha M, Luxon BA, et al. (2009). "Integrin alpha6beta4 controls the expression of genes associated with cell motility, invasion, and metastasis, including S100A4/metastasin". J. Biol. Chem. 284 (3): 1484–94. doi:10.1074/jbc.M803997200. PMC 2615501. PMID 19011242.
- Blount AL, Schmidt K, Justice NJ, et al. (2009). "FoxL2 and Smad3 coordinately regulate follistatin gene transcription". J. Biol. Chem. 284 (12): 7631–45. doi:10.1074/jbc.M806676200. PMC 2658057. PMID 19106105.
- Phillips DJ, de Kretser DM (1998). "Follistatin: a multifunctional regulatory protein". Frontiers in Neuroendocrinology. 19 (4): 287–322. doi:10.1006/frne.1998.0169. PMID 9799587.
- Chang SY, Kang HY, Lan KC, et al. (2006). "Expression of inhibin-activin subunits, follistatin and smads in granulosa-luteal cells collected at oocyte retrieval". J. Assist. Reprod. Genet. 23 (9–10): 385–92. doi:10.1007/s10815-006-9068-7. PMC 3455100. PMID 17053951.
- Kostek MA, Angelopoulos TJ, Clarkson PM, et al. (2009). "Myostatin and follistatin polymorphisms interact with muscle phenotypes and ethnicity". Medicine and science in sports and exercise. 41 (5): 1063–71. doi:10.1249/MSS.0b013e3181930337. PMID 19346981.
- Flanagan JN, Linder K, Mejhert N, et al. (2009). "Role of follistatin in promoting adipogenesis in women". J. Clin. Endocrinol. Metab. 94 (8): 3003–9. doi:10.1210/jc.2008-2005. PMC 3214594. PMID 19470636.
- Peng C, Ohno T, Khorasheh S, Leung PC (1996). "Activin and follistatin as local regulators in the human ovary". Biol. Signals. 5 (2): 81–9. doi:10.1159/000109177. PMID 8836491.