Histona deacetilasa 7A

La histona deacetilasa 7A (HDAC7A) es una enzima codificada en humanos por el gen hdac7A.^[1][2][3]

Histona deacetilasa 7A
Estructura tridimensional de la proteína HDAC7A.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Lista de códigos PDB 2nvr
Identificadores
Símbolos	HDAC7A (HGNC: 14067) HDAC7; DKFZP586J0917
Identificadores externos	OMIM: 606542 EBI: HDAC7A GeneCards: Gen HDAC7A UniProt: HDAC7A
Locus	Cr. 12 q13.11
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	51564
UniProt	Q8WUI4 n/a
RefSeq (ARNm)	NP_056216 n/a
v t e
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Función

Las histonas juegan un papel crucial en la regulación de la transcripción, en la progresión del ciclo celular y en procesos de desarrollo. La acetilación/desacetilación de histonas altera la estructura del cromosoma, variando así la accesibilidad de los factores de transcripción al ADN. La HDAC9 presenta homología de secuencia con los miembros de la familia de histona deacetilasas. Este gen es ortólogo del gen hdac7 de ratón, cuya proteína promueva la represión vía transcripcional del correpresor SMRT. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína.^[3]

Interacciones

La histona deacetilasa 7A ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

• Receptor de endotelina tipo A^[4]
• HDAC3^[5]
• HTATIP^[6]
• BCL6^[7]
• NCOR1^[5]
• IKZF1^[8]

Véase también

• Histona deacetilasa

Referencias

1. Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (Aug de 2000). «Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells». J Natl Cancer Inst 92 (15): 1210-6. PMID 10922406.
2. Kao HY, Downes M, Ordentlich P, Evans RM (Feb de 2000). «Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression». Genes Dev 14 (1): 55-66. PMC 316336. PMID 10640276.
3. «Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A».
4. Lee, H J; Chun M, Kandror K V (mayo. de 2001). «Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling». J. Biol. Chem. (United States) 276 (20): 16597-600. ISSN 0021-9258. PMID 11262386. doi:10.1074/jbc.C000909200. La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
5. Fischle, W; Dequiedt F, Fillion M, Hendzel M J, Voelter W, Verdin E (Sep. de 2001). «Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo». J. Biol. Chem. (United States) 276 (38): 35826-35. ISSN 0021-9258. PMID 11466315. doi:10.1074/jbc.M104935200. La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
6. Xiao, Hui; Chung Jin, Kao Hung-Ying, Yang Yu-Chung (Mar. de 2003). «Tip60 is a co-repressor for STAT3». J. Biol. Chem. (United States) 278 (13): 11197-204. ISSN 0021-9258. PMID 12551922. doi:10.1074/jbc.M210816200. La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
7. Lemercier, Claudie; Brocard Marie-Paule, Puvion-Dutilleul Francine, Kao Hung-Ying, Albagli Olivier, Khochbin Saadi (Jun. de 2002). «Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor». J. Biol. Chem. (United States) 277 (24): 22045-52. ISSN 0021-9258. PMID 11929873. doi:10.1074/jbc.M201736200. La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
8. Koipally, Joseph; Georgopoulos Katia (Aug. de 2002). «A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros». J. Biol. Chem. (United States) 277 (31): 27697-705. ISSN 0021-9258. PMID 12015313. doi:10.1074/jbc.M201694200.

Enlaces externos

• MeSH: HDAC7A+protein,+human (en inglés)

• Datos: Q18040397