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forma tridimensional por plegamiento de segmentos locales de proteínas De Wikipedia, la enciclopedia libre
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada. Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más frecuentes son la hélice alfa y la conformación beta o lámina plegada.
El plegamiento es esperado a nivel local, entre aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta mediante la formación de enlaces de hidrógeno.
Representación 3D a partir de los datos en coordenadas.
Siempre ha sido un desafío en la biología molecular, poder predecir una estructura 3D de una proteína a partir de su secuencia 1D.[1]
Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivo estructural), los más frecuentes son la hélice alfa (α) y la conformación beta o lámina plegada beta (β).
| Atributo geométrico | α-hélice | hélice 310 | π-hélice |
|---|---|---|---|
| Translación por residuo | 1.5 Å (0.15 nm) | 2.0 Å (0.20 nm) | 1.1 Å (0.11 nm) |
| Radio de la hélice | 2.3 Å (0.23 nm) | 1.9 Å (0.19 nm) | 2.8 Å (0.28 nm) |
| Residuos por giro | 3.6 | 3.0 | 4.4 |
| Inclinación | 5.4 Å (0.54 nm) | 6.0 Å (0.60 nm) | 4.8 Å (0.48 nm) |
Las formas estructurales secundarias más comunes son: las hélices alfa y las láminas beta.
Otras hélices, como la 310 y la hélice π, se ha postulado que poseen patrones de unión de hidrógeno energéticamente favorables, pero rara vez vistas naturalmente, a excepción de su presencia en los extremos de las hélices alfa. Otras estructuras extendidas como la hélice de poliprolina y la sábana alfa son raras en la forma natural proteica pero se cree que son intermediarios importantes en el doblamiento de las proteínas.
Linus Pauling utilizó la cristalografía de rayos X para deducir la estructura secundaria de las proteínas.[2] La estructura secundaria fue introducida por Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang en la Universidad de Stanford en 1952.
Existen varios métodos para definir la estructura secundaria de una proteína (por ejemplo STRIDE,[3] DEFINE[4]), pero el método del diccionario de estructura de proteínas (DSSP)[5] es el más utilizado para describir estas estructuras, que utiliza códigos de una letra. Existen ocho tipos de estructuras que el DSSP define:
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