Β-Globin

β-Globin, beta-Globin, oder Hämoglobin beta-Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine, dessen 147 Aminosäuren lange Polypeptidkette ein Häm als Cofaktor bindet und das so als Hämoglobin-Untereinheit beta (HBB) Teil von Hämoglobin-Proteinkomplexen in Wirbeltieren ist.^[1] Beim erwachsenen Menschen wird für den Sauerstofftransport als häufigste Form des Hämoglobins ein Tetramer aus zwei beta- und zwei alpha-Ketten (HBA) gebildet, das sogenannte adulte Hämoglobin A (HbA₍₁₎ – α₂β₂).

β-Globin
Struktur von β-Globin im Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name(n)	HBB, CD113t-C, beta-globin

Genort

Beim Menschen wird β-Globin (HBB) vom HBB-Gen codiert, das im Gen-Cluster des β-Globin-Locus (5′ - HBE1 – HBG2 – HBG1 – HBD – HBB -3′)^[2] auf Chromosom 11 liegt. Die Expression dieser einander sehr ähnlichen Gene wird hier über eine gemeinsame Locus-Kontrollregion (LCR)^[3] gesteuert und ist entwicklungsabhängig verschieden. Je nach Entwicklungsphase bzw. Zellmilieu kann die Proteinbiosynthese von entsprechenden ε-, γ-, δ- oder β-Globinen veranlasst werden.^[4]

Die gebildeten Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosäuren ihrer jeweils 147 AS langen Kette; doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hämoglobine Unterschiede im Sauerstoff-Bindungsvermögen. Während vorgeburtlich epsilon- (für embryonales Hämoglobin) und gamma-Globin (für fetales Hämoglobin, HbF) gebildet werden, sind es nach der Geburt normalerweise überwiegend beta- und seltener delta-Globin (für adultes Hämoglobin, HbA₍₁₎ – α₂β₂ bzw. HbA₂ – α₂δ₂).

Erkrankungen

Mutationen im Gen für β-Globin sind Ursache einer Erkrankung von roten Blutkörperchen, bei der typische Veränderungen ihrer Form auftreten, der Sichelzellenanämie. Das Fehlen von beta-Ketten verursacht eine Thalassemia major (auch ß⁰-Thalassämie); bei der Thalassemia minor (auch ß⁺-Thalassämie) ist die Menge von nachweisbarem β-Globin vermindert, die Symptome sind wenig ausgeprägt.^[1]

Interaktionen

HBB weist mit dem α-Globin Protein-Protein-Interaktion auf.^[5][6]