Hämoxygenase
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Hämoxygenase (HMOX) ist der Name für das Enzym, das Häm zu Eisen (in Form von Fe3+-Ionen), Biliverdin und Kohlenstoffmonoxid oxidiert und abbaut. Es kommt in Säugetieren im glatten endoplasmatischen Retikulum der Zellen, aber auch in Cyanobakterien und Rotalgen vor. Mutationen am HMOX-Gen beim Menschen können sehr selten Hämoxygenase-Mangel verursachen. Das Enzym ist nicht nur unverzichtbar für den Porphyrin-Abbau, sondern ist auch an der Signaltransduktion beteiligt.
Hämoxygenase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 288 Aminosäuren | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | HMOX1 ; HMOX2 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.14.99.3, Dioxygenase | |
Reaktionsart | Oxidation | |
Substrat | Häm + 4 NADPH/H+ + 3 O2 | |
Produkte | Biliverdin + Fe2+ + 4 NADP+ + CO + 3 H2O | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | HOX2 | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |
Hämoxygenase existiert in Säugetieren in bis zu drei Isoformen, beim Menschen in zwei, der induzierbaren Isoform Hämoxygenase-1 (HO-1) und konstitutiven Isoform Hämoxygenase-2 (HO-2). Hämoxygenase-1 ist ein Protein mit einer molaren Masse von 32 kDa. Hämoxygenase-1 wird in Geweben von Säugetieren durch eine große Anzahl von Stimuli hochreguliert, wie TGF-β, Platelet-derived growth factor (PDGF), Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF), Stromal cell-derived factor 1 (SDF-1), NO, Peroxinitrit, Lipidperoxide, Sauerstoffmangel (Hypoxie), Oxidativer Stress, Zytokine und andere. Hämoxygenase-2 wird konstitutiv, d. h. unabhängig von inneren und äußeren Faktoren in Gehirn, Endothel und Hoden gebildet (exprimiert). Der Abbau von Häm durch das Hämoxygenase-System ist die hauptsächliche Quelle für die Bildung von Kohlenstoffmonoxid im Körper, der die Funktion eines Gasotransmitters hat.
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Die Hämoxygenase katalysiert die Oxidation von Häm zu Biliverdin unter der Freisetzung von Eisenionen und Kohlenmonoxid. Dabei arbeitet das Enzym am Häm-Molekül „regiospezifisch“. Es wird ausschließlich das α-Isomer des Biliverdins freigesetzt, das in der Folge durch die NADPH-Cytochrom-P450-Oxidoreduktase zum α-Isomer des Bilirubins abgebaut wird. Die Reaktion wird durch die NADPH-abhängige Reduktion des Eisens im Häm-Komplex vervollständigt.