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dreidimensionales Modell der Tertiärstruktur von Makromolekülen Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Bändermodelle sind Molekülmodelle von Proteinstrukturen.[1][2][3][4] Sie visualisieren Elemente der Sekundärstruktur wie eine α-Helix oder ein β-Faltblatt und erlauben eine Darstellung der Tertiärstruktur. Verschiedene Polypeptide können zur besseren Unterscheidung farblich unterschiedlich markiert sein. Bändermodelle werden bei der molekularen Modellierung eingesetzt,[5][6] z. B. beim Protein-Engineering. Das Bändermodell wurde 1980/81 durch Jane Richardson etabliert.[1][2][3] Ähnliche Ansätze gab es aber schon früher.
Sekundärstruktur[1][2] | |
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α-Helices | Zylindrische spiralförmige Bänder, mit der Bänderebene ungefähr auf der Peptidbindungsebene. |
β-Stränge | Pfeile mit einer Dicke von 25 % der Breite in Richtung von N- zu C-Terminus. β-Faltblätter bestehen aus parallel angeordneten β-Strängen mit β-Schleifen. |
Schleifen und andere | |
Nichtrepetitive Schleifen | Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die vom Vordergrund zum Hintergrund dünner werden. |
Verbindungen zwischen Schleifen und Helices | Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die beim Übergang zur α-Helix flacher werden. |
Andere Merkmale | |
N- und C-Terminus | Kleine Pfeile an einem oder beiden Enden oder mit Buchstaben codiert. Für β-Stränge ist die Richtung des Pfeils ausreichend. Oftmals wird hierfür ein Farbgradient entlang der Aminosäuresequenz verwendet. |
Disulfidbrücken | Mit verschränktem Doppel-S oder mit einem Zick-Zack-Strich |
Prosthetische Gruppen oder Inhibitoren | Stabmodell, Kugel-und-Stabmodell |
Metalle | Kugeln |
Schattierung und Farbe | Der Kontrast nimmt zum Hintergrund hin ab |
Verschiedene Programme zur Darstellung von Proteinen im Bändermodell wurden entwickelt, z. B. Molscript von Arthur M. Lesk, Karl Hardman und John Priestle,[7] Jmol,[8] DeepView,[9] MolMol,[10] KiNG,[11] UCSF Chimera[12] und PyMOL von Warren DeLano.[13]
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