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DIESER ARTIKEL SOLL VERSIONSGESCHICHTLICH NICHT VORLÄUFER DES EIGENTLICHEN ARTIKELS WERDEN. Rechtschreiprüfung, „Schöne Gänsefüßchen“, Halb–geviert–striche, nobreakspaces undKlemps& Plenks - Reparaturen kommen bei mir meist erst kurz vor der Artikelfreigabe
(Bisher muss man glaub' ich einige dutzend z. T. sehr lange Artikel durcharbeiten, um sich dieses Grundwissen zusammenzusuchen.) Wikilinks sollen hier nur nötig sein, um auf weiterführende Artikel zu verweisen, aber nicht um das Verständnis auf der Grundlage von guter Schulbildung zu ermöglichen:
Sowohl das Virus-Erbmaterial RNA als auch Eiweiße (fachsprachlich Proteine) sind Kettenmoleküle. RNA hat 4 verschiedene informationstragende sogenannte RNA-Basen, Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren, es gibt 20 verschiedene hier relevante Aminosäuren.
Struktur von Adenosinmonophosphat
Struktur von Guanosinmonophosphat
Struktur von Cytidinmonophosphat
Struktur von Uridinmonophosphat
Ribonukleinsäure (RNA) besteht aus Ketten, die immergleich abwechselnd aus Phosphat () (PO4) und Ribose (einem speziellen Zuckermolekül) bestehen, an diesen Ketten hängen Seitenglieder aus basischen Molekül(rest)en (auch RNA-Basen genannt), die nicht immergleich sind. Die Abfolge dieser basischen Reste ist die eigentliche Erbinformation. Es gibt 4 verschiedene RNA-Basen, nämlich die Purin-Basen Adenin (A) und Guanin (G) sowie die Pyrimidin-Basen Cytosin (C) und Uracil (U) .(Wer sich hier wundert, wo bleibt denn das Thymin (T) : Gibt es hier nicht, Uracil (U) ist ihm chemisch sehr ähnlich und hat bei RNA die Rolle, die Thymin (T) bei DNA hat.) Für die Kombination aus einem Exemplar Adenin und einem Ribose-Phosphat-Kettenglied ist auch der Name Adenosinphosphat gebräuchlich(Bei wem hier das Gedächtnis klingelt "Energiestoffwechsel der Zelle": Ja, durchaus richtig, ADP/ATP, hier aber nicht relevant.), in den anderen 3 Fällen ist von Guanosinphosphat, Cytidinphosphat und Uridinphosphat die Rede. Die RNA der meisten RNA-Viren, zum Beispiel diejenige von SARS-CoV-2, ist in den Viruspartikeln zunächst von speziellen Schutzmolekülen (Nukleokapsiden) umgeben.
Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren. Die Grundstruktur der Aminosäuren ist bei 19 der 20 von den Proteinfabriken verwendeten Aminosäuren gleich, und diese Grundstrukturen bilden aneinandergehängt die eigentliche Kette. Diese 19 "gewöhnlichen" Aminosäuren unterscheiden sich nur in ihren sogenannten Aminosäureresten, die im Protein zu Seitenstrukturen an der Kette werden. Die Aminosäure Prolin ist "ungewöhnlich", bei ihr ist der Aminosäurerest an zwei Stellen (statt nur einer) mit der Hauptkette verbunden, mit der Folge dass bei Einbau eines Prolins die Form der Kette anders ist und sozusagen verzerrt wird.
Grundstruktur einer einzelnen Aminosäure ist H-NH-CH&Rest-CO-OH ,unter Abgabe von Wasser entsteht aus einer Folge von Aminosäuren die Kette -NH-CHR1-CO-NH-CHR2-CO-NH-CHR3-CO-NH-CHR4-CO-NH-CHR5-CO-. Anders als die Modellvorstellung von einer aus Gliedern gebildeten Kette nahelegt, ist dabei[Anmerkung 1]??? der (erst durch die Synthese des Proteins aus den Aminosäuren entstehende) Teil CO-NH starr, während die (innerhalb der einzelnen Aminosäuren liegenden) Bindungen NH-CHR und CHR-CO „drehbar“ sind.
Seitenketten sind in verschiedenen Weisen sinnvoll sortierbar bzw. systematisch in Typen unterscheidbar: Die räumliche Größe spielt eine durchaus wichtige Rolle, die Aminosäuren Glycin und Alanin haben/sind die kleinsten, auch Asparaginsäure, Cystein und das besondere Prolin sind eher klein, Asparagin gehört zu den mittleren und Tyrosin zu den großen, besonders groß ist/sind beispielsweise Arginin und vor allem Tryptophan. In den meisten Zusammenhängen wichtiger als die Größe sind die elektrochemischen Eigenschaften der Seitenketten. Es gibt saure, meist negativ geladene (z. B. Asparaginsäure) und basische, meist positiv geladene Seitenketten (z. B. Arginin), sowie nichtgeladen-polare (beispielsweise Cystein, Asparagin, Tyrosin und Tryptophan) und schließlich unpolare Seitenketten (z. B. Glycin, Alanin und Prolin).
Zwei verschiedene Systeme von Kurzbezeichnungen für Aminosäuren sind gebräuchlich: Für jede der Aminosäuren gibt es eine dreibuchstabige Abkürzung und einen 1-Buchstaben-Code. Namen von Mutationen wie N501Y bedeuten, dass an der 501. Stelle in der Aminosäurekette eines bestimmten Proteins die zuvor dort befindliche Aminosäure N (Asparagin) durch die Aminosäure Y (Tyrosin) ersetzt ist.
Die Abfolge der Aminosäuren entlang dieser Kette bildet die sogenannte Primärstruktur des Proteins. Die räumliche Form der Hauptkette wird von der sogenannten Sekundärstruktur beschrieben, deren bekannteste und häufigste Elemente die α-Helix und das β-Faltblatt sind (die griechischen Buchstaben entsprechen einfach nur der historischen Reihenfolge der Entdeckung), Linus Pauling ist der im DACH-Raum bekannteste der Entdecker. Die Tertiärstruktur[Anmerkung 2]??? beschreibt die räumliche Lage der Seitenketten, sie entscheidet über die Funktion des Proteins, und die Sekundärstruktur erhält ihre Form großenteils infolge dieser Lage, bzw. beide stehen in enger Wechselwirkung. Die Kautzmann-Regel[Anmerkung 3]??? besagt, dass ~elektrisch geladene und elektrisch polare~ Seitenketten in der wässrigen Umgebung in der Zelle meistens außen liegen, während unpolare Aminosäurereste sich überwiegend im Inneren des Proteins befinden. Membran- und Hüllproteine, die am Aufbau der Lipidmembranen und Lipidhüllen beteiligt sind, widersprechen oftmals teilweise dieser Regel, bei ihnen liegen häufiger hydrophobe (unpolare) Reste außen.???[1]
Die wesentlichen/dominierenden chemisch-physikalischen Wechselwirkungen bei der Bildung/Stabilisierung der Sekundärstruktur sind die Wasserstoffbrücken zwischen den Hauptketten der Aminosäuren. Die Seitenketten spielen aber bei der Ausprägung der Sekundärstruktur eine wesentliche Rolle, es gibt Seitenketten, die die Verdrillung zu α-Helices begünstigen, und es gibt Seitenketten, die bevorzugt flache Strukturen wie β-Faltblätter bilden/entstehen lassen.
Genaueres zu den Formen der Sekundärstrukturen steht in den Artikeln α-Helix und β-Faltblatt.
Die Tertiärstrukturen werden hingegen überwiegend von den Seitenketten gebildet und stabilisiert. Es gibt sehr verschiedene Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten, die sich auf die Bildung der Tertiärstruktur auswirken können. Die mit Abstand stärkste Seitenketten-Wechselwirkung ist die Verbindung zweier Cysteinreste: Aus den zwei Kettenenden der Form -CH2-S-H wird unter Abgabe der beiden Wasserstoffatome (Oxidation) eine Disulfidbrücke (oder Cystinbrücke) -CH2-S-S-CH2- , die mit ihrer kovalenten Bindung das Proteinmolekül stabilisiert. Weitere wichtige Wechselwirkungen sind die Anziehungs- und Abstoßungskräfte zwischen polaren Seitenketten, Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen den Seitenketten oder zwischen Seitenketten und in das Protein eingelagerten oder an es angelagerten Wassermolekülen, van-der-Waals-Kräfte zwischen den Atomen und die sogenannte hydrophobe Wechselwirkung (hydrophobe Seitenketten lagern sich bevorzugt in wasserfreier Umgebung eng aneinander an). Die Tertiärstruktur bildet dabei aus den Helices, Faltblättern und anderen Sekundärstrukturen die Struktur der gesamten Proteinkette, sie besteht bei vielen Proteinen aus mehreren Domänen, die jeweils ... ~~einzelne Knäuel bilden~~.
Auch bei der Bildung der Quartärstruktur sind sie Seitenketten wichtig, wobei im wesentlichen die selben Wechselwirkungen wie bei der Tertiärstruktur zur Wirkung kommen. Als weiterer Effekt kommt eine verstärkte Bedeutung der großvolumigen Passung[Anmerkung 1] hinzu.
Viren besitzen keine eigenen Proteinfabriken, sie missbrauchen sozusagen diejenigen der Zellen, in die sie eingedrungen sind.
In den Proteinfabriken der Zellen bewirken normalerweise spezifische RNA-Moleküle, die der Zellkern als „messenger-RNA (mRNA)“ in das Cytoplasma abgibt, dass spezifische Proteine hergestellt werden. Dabei wird die Abfolge der Aminosäuren in der Abfolge der RNA-Basen kodiert, jeweils ein sogenanntes RNA-Triplett aus 3 aufeinanderfolgende RNA-Basen steht dabei für eine Aminosäure. Die Anzahl der möglichen Tripletts übersteigt dabei die Anzahl der verschiedenen Aminosäuren (Anzahl Tripletts Anzahl Aminosäuren), und für die meisten Aminosäuren gibt es mehrere verschiedene Tripletts, die für sie stehen können.
Asparagin kann zum Beispiel durch zwei verschiedene Tripletts, AAU und AAC, kodiert werden, und ebenfalls zwei verschiedene Tripletts, UAU und UAC, kodieren für Tyrosin. so dass in beiden möglichen Tripletten für Asparagin der Austausch der ersten Base A durch U zu einer Mutation von Asparagin (N) zu Tyrosin (Y) führt.
??? Lebende Zellen haben keinen in der Regel keinen Bedarf, RNA zu kopieren, sie stellen ihre RNA-Ketten stets anhand von DNA-Vorlagen her. Es gibt zwar einige vielzellige Organismen, dioe eigene Mechanismen zur RNA-Vervielfältigung betreiben, aber diese sind auf Sonderaufgaben wie zum Beispiel gerade die Virenbekämpfung spezialisiert, und nach gegenwärtigem Kenntnisstand (2020) gehört der Mensch nicht zu den Arten, deren Zellen RNA kopieren können. RNA-Viren benötigen daher einen eigenen Mechanismus, um ihre Erbinformation zu vervielfältigen, allerdings missbrauchen sie auch hier Teile von Mechanismen ihrer Wirtszellen.[Anmerkung 4]???
- Stimmt das so???
- Vermutlich folge ich hier einer altmodischen Verwendung der Worte. Einige Quellen, die mir tendenziell neuer erscheinen, definieren den Aufbau der Domänen und Proteine aus so Dingen wie Faltblättern und alpha-Helizes als Tertiärstruktur.
- Für die Schreibweise mit „tz“ gibt es mehr Zeugen als für „z“, aber ist der Name überhaupt gebräuchlich? Auch hydrophober Effekt genannt.
- Scheint nur beinahe zu stimmen ^^^ : Aber, wie die viele andere Eukaryoten haben auch Fruchtfliegen und Menschen keine aktive RdRp. Erste Seite vorletzte Zeile von: Evolution_of_the_RNA-dependent_RNA_polym20161007-10146-p0dew9.pdf (d1wqtxts1xzle7.cloudfront.net), einer Publikation mit noch zu ermittelndem URL.
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