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bZIP-Domäne
Proteindomäne / aus Wikipedia, der freien encyclopedia
Die bZIP-Domäne, auch Leucin-Zipper genannt, ist eine Proteindomäne, die sich in vielen eukaryotischen DNA-Bindeproteinen befindet und der Dimerisierung von Proteinen dient. Die Abkürzung steht für Basic Leucine Zipper Domain, da ein Teil dieser Region viele basische Aminosäuren, wie Lysin und Arginin, enthält.
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Eine bZIP-Domäne besteht aus einer α-Helix, bei der jede erste und vierte aus sieben Aminosäure – oftmals eben ein Leucin – hydrophob ist. Dies wird oft auch als Heptadenmuster bezeichnet.
Kommen zwei dieser Domänen aus zwei Proteinen in Kontakt, können sich sowohl Homo- als auch Hetero-Dimere bilden. Die Leucine lagern sich in der hydrophilen Umgebung aufgrund hydrophober Wechselwirkungen zusammen. Da die jeweils nachfolgenden Leucine nicht 100%ig in einer geraden Linie stehen, winden sich die beiden Alpha-Helices zu einer linksgängigen Super-Helix (engl. Coiled-Coil). An der DNA-Binderegion stoppt die Verwindung und bildet eine Gabel, die Superhelixarme stehen etwas auseinander, sodass die hier häufig anzutreffenden positiv geladenen Aminosäuren Arginin und Lysin an das negativ geladene Phosphat-Rückgrat der DNA binden.