Affinität (Biochemie)

Die Affinität (auch Bindungsaffinität) ist in der Biochemie ein Maß für die Neigung von Molekülen, mit anderen Molekülen eine Bindung einzugehen, z. B. zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, K_a (auch Bindungskonstante genannt).

Eigenschaften

Gängigerweise wird heute allerdings an Stelle der Assoziationskonstante das reziproke Maß, die Dissoziationskonstante, K_d gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES]

werden hier die Definitionen gemäß Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt:

Assoziationskonstante (Bindungskonstante)	${\displaystyle K_{a}={[ES] \over [E]\cdot [S]}}$	${\displaystyle K_{a}={k_{1} \over k'_{1}}}$
Dissoziationskonstante	${\displaystyle K_{d}={[E]\cdot [S] \over [ES]}}$	${\displaystyle K_{d}={k'_{1} \over k_{1}}}$.

In der Enzymkinetik wird gelegentlich K_m, die Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes K_d und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der Wechselzahl k₂ ab und berechnet sich wie folgt:

${\displaystyle K_{m}={k'_{1}+k_{2} \over k_{1}}}$.

Ein Rückschluss von K_m auf K_d ist nur dann möglich wenn ${\displaystyle k_{2}\ll k'_{1}}$. Diese Annahme ist nicht in jedem Fall angebracht, wurde aber ursprünglich von Leonor Michaelis und Maud Menten getroffen, um die Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten.

Die Affinität kann mit Ligandenbindungstests bestimmt werden.

Siehe auch

• Affinität (Chemie)
• Affinitätschromatographie
• Avidität

Literatur

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
• Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
• Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.