Illustration af hvordan antistoffer og antigener passer sammen.
Molekylstrukturen af et molekyle IgG:
1. Fab-delen.
2. Fc-delen.
3. To tunge kæder.
4. To lette kæder.
5. Sæde for antigenbinding (paratop).
6. Hængselregionen
Domænestrukturen af et molekyle IgG: to variable domæner og otte konstante domæner
Den overordnede molekylstruktur af de fem immunglobulinklasser
A shark (left) and a camelid (middle) heavy-chain antibody in comparison to a common antibody (right). Heavy chains are shown in a darker shade, light chains in a lighter shade. VH and VL are the variable domains.
Nedbrydning af et molekyle IgG med papain giver to 50-kDa-Fab-Fragmenter og et 50-kDa-Fc-Fragment
Krydset immunelektroforese af to mikroliter humant serum, der viser de vigtige proteiner fra immunoglobulinerne t.v. til præalbumin t.h. Analysen er baseret på kaninantistof se f.eks. kvantitativ immunelektroforese (eng). Udført omkring 1975 på Proteinlaboratoriet.
Antistoffer er effektive, fordi de er specialiserede til at kunne "genkende" bestemte immunogener eller antigener, derfor reagerer de hurtigt og præcist når for eksempel en mikroorganisme genkendes. Første gang kroppen udsættes for et antigen dannes et antistof mod dette. Bliver kroppen angrebet igen, er antistofferne klar. Plasmacellerne producerer størsteparten af antistofferne.