![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/97/Succinate_Dehydrogenase_1YQ3_Electron_Carriers_Labeled.png/640px-Succinate_Dehydrogenase_1YQ3_Electron_Carriers_Labeled.png&w=640&q=50)
عامل مرافق (كيمياء حيوية)
من ويكيبيديا، الموسوعة encyclopedia
العامل المرافق أو تميم العامل[1] أو العامل التميمي[2] (بالإنجليزية: cofactor) هو مركبات غير بروتينية ضرورية للنشاط البيولوجي للبروتينات. وهذه البروتينات هي عادة إنزيمات. والعوامل المرافقة يمكن اعتبارها «جزيئات مساعدة» تساعد في التحولات الكيميائية الحيوية.
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/97/Succinate_Dehydrogenase_1YQ3_Electron_Carriers_Labeled.png/640px-Succinate_Dehydrogenase_1YQ3_Electron_Carriers_Labeled.png)
العوامل المرافقة يمكن تصنيفها اعتمادا على مدى إحكام ارتباطها بالإنزيم حيث أن العوامل المرافقة المرتبطة بطريقة رخوة وبحرية تسمى مرافقات إنزيمية أما العوامل المرافقة المرتبطة بإحكام بالإنزيم تسمى بالمجموعات محكمة الارتباط (بالإنجليزية: prosthetic groups) أو المجموعات المحكمة اختصارا.[3] بعض المصادر والمراجع تقيد استعمال المصطلح «عامل مرافق'» فقط مع المواد غير العضوية.[4][5] أي إنزيم غير فعال بدون عامل مرافق يسمى إنزيم خالص أو صميم الإنزيم (بالإنجليزية: apoenzym) بينما الإنزيم الكامل مع العامل المرافق يسمى إنزيم وظيفي (بالإنجليزية: holoenzyme) أو هولوإنزيم.[6]
بعض الإنزيمات أو المعقدات الإنزيمية تحتاج عدة عوامل مرافقة.على سبيل المثال، المعقد متعدد الإنزيمات المسمى بيروفيت ديهيدروجينيز[7] الموجود عند حلقة الوصل بين التحلل السكري وحلقة كربس يحتاج إلى خمسة عوامل مرافقة وإلى أيون معدني وهي: الثيامين بايروفسفات الذي يرتبط بطريقة غير محكمة بالإنزيم، والأميد الدهني الذي يرتبط تساهميا بالإنزيم، والفلافين أدينين ثنائي النيوكليوتيد (FAD)، والثنائي نوكليوتيد الأدنين وأميد النيكوتين (+NAD)، ومرافق الإنزيم-أ (CoA)، والأيون المعدني (2+Mg).
العوامل المرافقة هي غالبا فيتامينات أو يتم تكوينها من الفيتامينات. العديد من المركبات تحتوي نيوكليوتيد الأدينوسين أحادي الفسفات كجزء من بنيتها ومن الأمثلة على هذه المركبات الأدينوسين ثلاثي الفسفات وثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين وثنائي نوكليوتيد الأدنين وأميد النيكوتين.وهذا التركيب الشائع يعكس أصلا تطوريا مشتركا كجزء من إنزيمات الحمض النووي الريبوزي في عالم الحمض النووي الريبوزي القديم.لقد كان مقترحا أن جزء الأدينوسين أحادي الفسفات للجزيء يمكن أن يعتبر كمقبض أو كذراع يستطيع الإنزيم بوساطته أن يقبض ويمسك بالمرافق الإنزيمي ليبدله وينقله بين المراكز التحفيزية (بالإنجليزية: catalytic centers) أو مراكز التحفيز المختلفة.[8]