Myoglobine
menselijk eiwit / Uit Wikipedia, de vrije encyclopedia
Myoglobine (Mb) is een zuurstofbindend eiwit dat in grote hoeveelheden voorkomt in de spieren van gewervelde dieren. Het is een relatief klein eiwit (molecuulgewicht 17.053 Dalton) en verwant aan de vier subeenheden van hemoglobine. Het eiwit bestaat uit één keten van 153 aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit acht alfa-helices. Het actieve centrum van myoglobine is de zogenaamde heemgroep, een ijzerhoudend protoporfyrine. Het ijzerion van de heemgroep is middels een histidine, het zogenaamde proximale histidine, aan een proteïnematrix gebonden. Vier verdere liganden van het ijzerion binden aan de stikstofatomen van de pyrrool-groepen. Op de overblijvende zesde bindingsplaats van het ijzeratoom zit een zuurstofmolecuul. In fysiologisch actieve toestand bestaat het ijzer uit het tweewaardige ijzer. In tegenstelling tot hemoglobine bindt myoglobine de zuurstof niet positief coöperatief, maar onafhankelijk van de zuurstofconcentratie in de omgeving. Myoglobine komt alleen voor in de hartspier- en skeletspiercellen van gewervelden. Het komt in hoge concentraties in de cellen voor (tot ongeveer 100 µmol/l) en zorgt voor de rode kleur van de spieren. Karakteristiek voor het absorptiespectrum van het eiwit, de zogenaamde soretband, zijn de golflengtes 418 nanometer van de met zuurstof geligandeerde vorm en van 434 nm voor de niet geligandeerde vorm. De soretband is een zeer sterke absorptieband in het blauwe gebied van het optisch absorptiespectrum van een heemeiwit.
Aan myoglobine nauw verwant is cytoglobine, dat in bijna alle cellen van de gewervelde dieren voorkomt en waarschijnlijk ook voor zuurstofbinding dient.